Bílkoviny
Bílkoviny jsou pro naše tělo nepostradatelné. Tuky si mlže naše tělo vytvořit ze sacharidů a sacharidy z bílkovin, bílkoviny musí přijímat potravou. Bílkoviny jsou hlavní stavební jednotkou orgánů a svalstva, součástí hormonů, transportních složek, enzymů a protilátek. Zdrojem energie se stávají pouze za mimořádných situací, z 1g bílkovin získá naše tělo 17 kJ. Bílkoviny se skládají z aminokyselin, tj. chemických sloučenin obsahující aminoskupinu (NH2) a karboxylovou skupinu (COOH).
Aminokyseliny – základní stavební jednotky bílkovin
Aminokyseliny jsou základní stavební jednotky všech bílkovin. Existuje několik tisíc aminokyselin, na tvorbě bílkovin se podílí pouze 21 aminokyselin (jako dvacátá druhá aminokyselina se uvádí prolysin, ten se však vyskytuje pouze v bílkovinách některých bakterií). Tyto aminokyseliny označujeme jako kódované. Všechny kódované aminokyseliny mají aminovou skupinu -NH2 navázanou na atom uhlíku ležící hned vedle karboxylové skupiny –COOH. Mezi kódované aminokyseliny patří: glycin, alanin, valin, leucin. Izoleucin, serin, threonin, tyrosin, methionin, cystein, lysin, kyselina asparagová, asparagin, kyselina glutamová, glutamin, arginin, histidin, fenylalanin, tryptofan, prolin, selenocystein, pyrolysin. Kombinací kódovaných aminokyselin jsou tvořeny všechny známé bílkoviny.
Aminokyseliny dělíme podle schopnosti našeho těla si je vyrobit na esenciální (pro tělo jsou nezbytné, ale není schopno si je samo vyrobit), semiesenciální (pro tělo jsou nezbytné, ale za určitých okolnosí, např. mimořádná tělesná zátěž, období růstu si je tělo nedokáží samo vyrobit) a neesenciální (tělo si je dokáže samo vyrobit).
Mnoho esenciálních kyselin se vyskytuje v živočišné stravě. Esenciálních aminokyslein je osm, mezi ně patří valin, leucin, isoleucin, methionin, tryptofan, fenylalanin, threonin, lysin. Semiesenciální aminpkyseliny jsou pouze dvě, arginin a histidin. Neesenciální aminokyseliny je naše tělo schopno syntetizovat z jiných aminokyselin.
Struktura bílkovin 
Rozlišujeme primární, sekundární, terciární a u některých složitějších proteinů i kvartérní strukturu bílkovinného řetězce.
Primární struktura
Primární struktura je dána pořadím aminokyselin v polypeptidovém (peptidy jsou přírodní látky, tvořené ze dvou nebo více aminokyselin) řetězci. Primární struktura určuje chemické vlastnosti bílkoviny a také determinuje vyšší struktury.
Sekundární struktura
Sekundární struktura je prostorové uspořádání polypeptidového řetězce „na krátké vzdálenosti“, tzn. mezi několika po sobě jdoucími aminokyselinami. Mezi druhy sekundární struktury bílkovin patří např. alfa šroubovice (alfa-helix), struktura skládaného listu (beta-sheet), neuspořádaná struktura (random coil) a další.
Terciální struktura
Terciální struktura je trojrozměrné uspořádání celého peptidového řetězce.
Kvartérní struktura
Kvartérní struktura je uspořádání podjednotek (samostatných polypeptidových řetězců s vlastní terciální strukturou), tvořících jednu funkční bílkovinu. Kvartérní strukturu mají jen některé bílkoviny, např. hemoglobin, DNA.
Rozdělení bílkovin
Bílkoviny lze rozdělit podle chemického složení na jednoduché (složené pouze z aminokyselinových jednotek) a složené (obsahují i nebílkovinnou složku). Složené (kondenzované) bílkoviny se dělí podle složky, kterou obsahují na lipoproteiny (obsahují lipidovou, tj. tukovou, složku), glykoproteiny (obsahují sacharidovou složku), fosfoproteiny (obsahují zbytky kyseliny fosforečné), metaloproteiny (obsahují kationty kovů), hemoproteiny (obsahují krevní barvivo hem), nukleoproteiny (obsahují části nukleových kyselin, tj. DNA, RNA). Bílkoviny, které mají terciální strukturu, lze dělit podle tvaru na fibrilární (skleroproteiny, mají tvar dlouhého vlákna) a globulární (sferoproteiny, mají tvar klubka). Podle rozpustnosti se mohou bílkoviny dělit na albuminy (rozpustné v čisté vodě) a globuliny (rozpustné v slabých roztocích kyselin, zásad a solí).
Význam bílkovin pro naše tělo
Bílkoviny mají stavební funkci (skleroproteiny, např. kolagen), jsou katalyzátory (např. enzymy jsou tvořeny z bílkovin), mají funkci regulační (z bílkovin jsou tvořeny hormony, např. inzulín), obrannou (protilátky, tj. látky, které jsou součástí imunitního systému, např. imunoglobulin, jsou z bílkovin), transportní funkci (např. hemoglobin), zásobní (např. ovalbumin) pohybovou (např. myosin). Naše tělo může v krajních případech využívat bílkoviny jako zdroj energie. Aminokyseliny slouží jako zdroj dusíku, nepostradatelného biogenního prvku.
Doporučené denní množství bílkovin
Minimální hranice denního příjmu bílkovin je 0,6 g na 1 kilogram tělesné hmotnosti, optimální příjem pro běžného člověka je 1-1,5 g/kg Starší člověk by si měl denně dopřát 1,2 g bílkovin, aby doplnil jejich přirozený úbytek související se stárnutím. Nedostatkem bílkovin mohou trpět jedinci, kteří se stravují některými alternativními směry výživy nebo lidé, kteří drží neodborně sestavené redukční diety. Nedostatkem bílkovin mohou trpět také lidé s vyššími ztrátami bílkovin nebo s vyšší potřebou bílkovin. Nedostatek bílkovin se projevuje neplánovaným hubnutím a ztrátou svalové síly – pocitem slabosti, sklonem k infekcím, poruchami imunity, metabolismu, svalové síly, krevní srážlivostí, zhoršeným hojením ran a dalšími zdravotními problémy.
Trávení bílkovin
Trávení bílkovin začíná v žaludku, žaludeční šťávy obsahují vyskou koncentraci kyseliny chlorovodíkové. Jsou velmi kyselé, jejich kyselost by stačila např. k rozpuštění železných hřebíků. Toto kyselé prostředí vede k narušení mezibuněčné hmoty mezi buňkami potravy a dále ničí bakterie. Součástí žaludečních šťáv je také pepsin, který rozkládá bílkoviny na polypeptidy. Aby pepsin netrávil i stěny žaludku, je vylučován v inaktivní formě, jako tzv. pepsinogen. Pepsin vzniká v určité vzdálenosti od stěny žaludku reakci pepsinogenu s kyselinou chlorovodíkovou. V tenkém střevě rozkládá trypsin, enzym slinivky břišní polypeptidy na peptidy. Tento proces je aktivován entropeptidázou, která mění neúčinný trypsinogen na trypsin. Na tomto štěpení se podílí i další enzym, chymotrypsin. Další štěpení, které rozkládá řetězce na jednotlivé aminokyseliny, probíhá prostřednictvím enzymů aminopeptidáz, karboxypeptidáz a dipeptidáz. Naše tělo využívá i nukleové kyseliny, DNA, RNA kvůli jejich obsahu cenných prvků. V tenkém střevě se DNA a RNA díky enzymu nukleáze štěpí na jednotlivé nukleotidy. Ty se dále rozkládají působením nukleotidázy na nukleosidy. Enzym nukleosidázaje dále štěpí na jednotlivé dusíkaté báze, monosacharidy a kyselinu fosforečnou.
Metabolismus bílkovin
Metabolismus bílkovin je souhrn různých biochemických procesů, při nichž jsou syntetizovány a rozkládány bílkoviny.
Syntéza bílkovin
Syntéza bílkovin probíhá většinou kódováním aminokyselin, které ioznačujeme jako kódované ve specifických úsecích v DNA. Tyto úseky (geny) jsou přepisovány v procesu transkripce do mRNA (RNA mesenger) a na ribozomu následně dochází k výrobě bílkovin (translaci) za účasti mRNA a jednotlivých aminokyselin napojených na specifické tRNA (RNA transporter).
Rozklad bílkovin (proteolýza, bílkoviny se nazývají proteiny)
Bílkoviny jsou štěpeny v trávicím ústrojí na aminokyseliny. Zdrojem aminokyselin jsou jednak bílkoviny z potravy, jednak opotřebované bílkoviny z tkání; malé množství aminokyselin vzniká při přeměně sacharidů. Aminokyseliny jsou potřebné: k syntéze stavebních bílkovin těla, k syntéze enzymů a hormonů, k syntéze plazmatických bílkovin k přeměně na sacharidy. Část aminokyselin se odbourává na jednodušší látky a při tom se získává energie. Bílkoviny se neukládají do zásob. Při katabolickém odbourání aminokyselin se nejdříve odštěpují aminové skupiny ve formě toxického amoniaku, který je v jaterních buňkách přeměněn na močovinu, ta je krví zanesena do ledvin a vyloučena močí z těla. Uhlíkaté zbytky aminokyselin jsou štěpeny prostřednictvím dekarboxylace a dehydrogenace. Nadbytečné aminokyseliny jsou zpracovány a vyloučeny z těla jako odpadní produkty (močovina).
Metabolismus bílkovin je úzce spojen s přeměnami nukleových kyselin. Přeměny nukleových kyselin mají fáze replikace (z jedné molekuly DNA vznikají dvě identické molekuly, které slouží pro přenos genetické informace), transkripce (genetická informace se přepisuje z DNA do mRNA, přepsaná část nukleotidové sekvence DNA se nazývá gen), translace (překlad genetické informace z mRNA do pořadí aminokyselin v bílkovině).